Dr. med. Christine Wild-Bode, Autor bei sportärztezeitung

Collagen and Enzymes

Dr. med. Christine Wild-Bode — Wed, 09 Jul 2025 08:07:18 +0000

Knee osteoarthritis (gonarthrosis) is one of the most common degenerative joint diseases and a central topic in sports orthopaedic practice. In addition to drug therapies and exercise therapy, dietary supplements are increasingly being used to support joint function. Collagen hydrolysates on the one hand and enzymes with anti-inflammatory effects on the other are particularly in focus.

But how do these substances actually work? Are they absorbed, do they enter the joint systemically – and if so, in what form and by what mechanisms? This article summarizes the current state of research and draws a critical conclusion from the perspective of metabolic biochemistry: What really reaches the knee?

Collagen to support cartilage structure

Basics: Collagen is the most abundant structural protein in the human body (25% of total protein mass). It forms a family of closely related but genetically distinct fiber proteins, with type I being by far the most common. However, type II collagen is mainly found in cartilage. In order to assess the extent to which orally ingested collagen can contribute to the structural development of cartilage, it is important to go into a little more detail here. Collagens consist of three helical peptide chains approximately 1,000 amino acids long, which in turn twist around each other to form a triple helix: the procollagen. The first steps of collagen synthesis take place intracellularly, in the cartilage, where the chondrocyte (the cartilage cell) is responsible for this process. Chondrocytes form groups called chondrons in hyaline cartilage (this type of cartilage forms the joint surfaces). They are embedded in a matrix rich in collagen and chondroitin sulfate, which they synthesize themselves [1]. After secretion of the triple-helix procollagen, both ends are capped extracellularly, forming tropocollagen, which then cross-links to form collagen fibrils – lysine and hydroxylysine at the ends play an important role here. These fibrils assemble into collagen fibers. Each peptide chain, which is 1,000 amino acids long, is synthesized in the chondrocyte on the rough ER: over 300 repetitions of the motif: glycine-X-Y, where X is often proline and Y is often hydroxyproline. However, hydroxyproline is not an independent proteinogenic amino acid but is formed intracellularly by hydroxylation of proline in the peptide chain. The additional OH group allows hydroxyproline to form hydrogen bonds with another strand, enabling the stable triple helix to form. The large number of these hydrogen bonds is responsible for the enormous tensile strength of collagen, which is greater than that of steel. This hydroxylation is dependent on vitamin C. Vitamin C deficiency (e.g., scurvy) therefore leads to a lack of stabilization of newly formed collagen, with symptoms including impaired wound healing, bleeding of the oral mucosa, and others [2].

What happens in the knee?

If we want to do something good for our cartilage and consume collagen, how much of it actually reaches the knee? The collagen subunit tropocollagen already has around 3,000 amino acids, and around 1,000 tropocollagen subunits form a collagen fibril, meaning that a fibril has at least 3 million amino acids. A whole collagen fiber consists of between 10 and 300 fibrils – it quickly becomes clear that neither collagen fibrils, which could attach themselves to other fibrils, nor the tropocollagen subunits, which could cross-link with other tropocolloagens, have any chance of surviving intact (as a helix) in the stomach with the protein-splitting pepsin and the denaturing stomach acid. Even if they did, there are other proteases in the small intestine, and transport from the intestine into the blood can only take place via transporters that carry peptides consisting of a maximum of a few amino acids. Several studies have investigated what actually reaches the knee: it has been proven that small collagen fragments appear in the blood after oral intake and accumulate specifically in cartilage tissue [7, 5]. Oesser et al. (1999) showed in animal studies that radiolabeled gelatin hydrolysates are preferentially stored in joint cartilage [7]. Hydrolyzed collagen is therefore mostly used in dietary supplements – short peptide chains that have been made highly soluble through enzymatic cleavage.

Hyaline articular cartilage: chondrocytes in groups (chondrons) embedded in the extracellular matrix, which contains a lot of type II collagen © wikimedia.org, Mikael Häggström

Structural support for cartilage

Preclinical studies suggest that the intake of collagen peptides supports the biomechanical integrity of cartilage and counteracts degenerative processes [8, 9, 12]. So are collagen peptides a direct substrate source for chondrocytes for collagen synthesis? Since protein synthesis at the ribosomes generally only incorporates one amino acid at a time – there is no tRNA for oligopeptides – this is only possible as an indirect effect: The high concentration of precisely those amino acids (from cleaved collagen peptides) that are needed for collagen synthesis ensures increased synthesis performance. There is also no tRNA for hydroxyproline, so that any hydroxyproline from the collagen peptides in the cell is converted back to proline and then hydroxylated to hydroxyproline in the rough ER in a vitamin C-dependent manner. From this perspective, taking hydroxyproline offers no advantages over proline. To summarize: at the structural level, all collagen supplements are simply about increasing the concentration of the amino acids specifically required for collagen. However, it is interesting to note that collagen peptides also appear to have a signaling effect.

Biochemical signaling pathways and anabolic effects

Beyond simply supplying amino acids, certain collagen peptides activate biochemical signaling pathways in chondrocytes. Studies show that the collagen peptide proline-hydroxyproline, for example, can increase the synthesis of hyaluronic acid by synovial cells – a key factor in joint lubrication and viscoelastic protection of cartilage [4]. Further research suggests that collagen peptides have anti-inflammatory effects by inhibiting the NF-κB signaling pathway [6, 8], which can reduce the release of cartilage-degrading enzymes such as MMP-13 [3, 6, 8]. Furthermore, there is evidence that anabolic signaling pathways are involved, in particular PI3K/Akt/mTOR and TGF-β1, which promote the synthesis of type II collagen and proteoglycans – key components of the extracellular matrix (ECM) of cartilage [3, 4, 8,18]. In animal models, increased expression of ECM components has been observed alongside a reduction in pro-inflammatory cytokines such as IL-1β and TNF-α [6, 8].

Clinical studies in humans

Human studies have so far focused primarily on clinical endpoints such as pain (e.g., VAS score), joint function (WOMAC, KOOS) and quality of life in knee osteoarthritis. Kumar et al. (2015) showed in a randomized double-blind study with patients that collagen peptide supplementation achieved significant improvements in these parameters compared to placebo [13]. Similar findings were confirmed in another study involving 99 patients who took collagen hydrolysate in addition to exercise therapy [14]. However, there is often no evidence of a structural or molecular biological mechanism in humans.

Proteolytic enzymes – inflammation control through systemic enzyme therapy?

The most common enzymes in dietary supplements for the treatment of osteoarthritis are:

Bromelain: cysteine protease from pineapple stems
Trypsin: serine protease from the pancreas
Rutoside (a flavonoid): often found in combination preparations (e.g. Wobenzym®)

Enzyme therapy also raises the question of what actually reaches the knee: enzymes are proteins with a defined 3D structure, which is essential for them to perform their function. Proteases (such as bromelain and trypsin) recognize specific proteins in order to break them down. The fit between the enzyme and the substrate is as precise as a key and a lock, which means that denaturation of the enzymes, i.e., the loss of their 3D structure, leads to a loss of function. However, this is exactly what happens due to the hydrochloric acid and the protein-splitting pepsin in the stomach. Studies mention the use of enteric-coated tablets or liposomal encapsulation to enable passage into the small intestine [19]. However, proteases are also present in the small intestine, and here too, transport into the blood is not normally intended for such large molecules. Some evidence suggests that active fragments or peptide complexes enter the bloodstream and have an immunomodulatory effect there, but this is mostly indirect evidence. Nevertheless, numerous studies show the effectiveness of enzyme preparations in knee osteoarthritis, primarily in comparison to NSAIDs: Wobenzym (trypsin-bromelain-rutoside combination) was clinically non-inferior to diclofenac in several studies in terms of pain and functional parameters [20, 22]. Patient-reported side effects were lower, especially gastrointestinal complaints. In systematic reviews [23], bromelain was associated with direct anti-inflammatory effects on joint symptoms, partly comparable to NSAIDs. However, some studies, e.g. [21], found no statistically significant effects vs. placebo.

The anti-inflammatory mechanisms are described as follows, but there are no publications on this in standard medical journals:

Reduction of pro-inflammatory cytokines: TNF-α, IL-1β, IL-6 are regulated by inhibition of signaling pathways such as NF-κB and MAPK [24, 25]
Fibrinolytic effects: Bromelain and serratiopeptidase in particular dissolve fibrin and prevent vasoconstriction in microcirculation – potentially important in chronic inflammation
Chondroprotection: Inhibition of cartilage-degrading enzymes (e.g. MMPs), promotion of cartilage cell viability
(preclinical evidence shown in [24])

Significance and relevance of NEMs such as collagen and enzymes

Safety and long-term use: According to studies, both substance groups — collagen and enzymes — are well tolerated. Gastrointestinal side effects are less common than with NSAIDs. With enzyme therapy: nausea, diarrhea, or allergic reactions are rare.

Collagen: well tolerated, isolated cases of mild GI symptoms reported. Long-term data on structural joint preservation are limited, especially for enzymes.

Indications: Early stages of knee osteoarthritis (Kellgren-Lawrence I–II), especially symptomatic patients with contraindications for NSAIDs (e.g. GI ulcers), athletes or physically active individuals who wish to support their joint function prophylactically

Limitations: Individual response variability, depending on factors such as age, metabolism or gut microbiome. Regulatory gray area for dietary supplements: Dosages and quality are not standardized as they are for drugs.

Conclusion

Both hydrolyzed collagen peptides and systemically active enzymes have been shown in studies to have positive effects on pain and function in knee osteoarthritis — some of which are comparable to NSAIDs, but with better tolerability. Although the scientific evidence is promising in many respects, particularly for collagen, it is not yet fully clarified. In the future, better data on bioavailability, long-term effects, and individualized application will be necessary.

Literature

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[12] Sudirman S et al. (2023) Fermented jellyfish (Rhopilema esculentum) collagen enhances antioxidant activity and cartilage protection on surgically induced osteoarthritis in obese rats Frontiers in Pharmacology 14, 1095665

[13] Kumar S et al. (2015) A double-blind, placebo-controlled, randomised, clinical study on the effectiveness of collagen peptide on osteoarthritis Journal of the Science of Food and Agriculture, 95(14):2767–2772

[14] Repetyuk AD et al. (2023) Effectiveness of a novel hydrolysate collagen formulation in the complex treatment and rehabilitation of patients with symptomatic knee osteoarthritis Medical and Social Expert Evaluation and Rehabilitation 26(1):1–10

[15] Ohnishi A et al. (2013) Evaluation of the chondroprotective effects of glucosamine and fish collagen peptide on a rabbit ACLT model using serum biomarkers The Journal of Veterinary Medical Science 75(4):555–561

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[23] Savadjani, S.A., Jahanbani-Ardakani, H., Seyednozadi, S., & Khaghani, A. (2023) The effects of bromelain on osteoarthritis symptoms: A systematic review. Journal of Shahrekord University of Medical Sciences 25(2), 55-65.

[24] Pothacharoen, P., Kongtawelert, P., Phitak, T., Suttisansanee, U., Teanpaisan, R., & Vaithanomsat, P. (2021) Bromelain Extract Exerts Antiarthritic Effects via Chondroprotection and the Suppression of TNF-α–Induced NF-κB and MAPK Signaling. Plants 10 (7), 1385.

[25] Nobre, T.A., Costa, R.d.C., Cavalcante, R.V., Lima, L.F., da Silva, G.S., & Torres–Leal, F.L. (2024) Bromelain as a natural anti-inflammatory drug: a systematic review. Natural Product Research 38 (4), 1855-1865.

Kollagen und Enzyme

Dr. med. Christine Wild-Bode — Fri, 30 May 2025 08:00:41 +0000

Kniearthrose (Gonarthrose) ist eine der häufigsten degenerativen Gelenkerkrankungen und ein zentrales Thema in der sportorthopädischen Praxis. Neben medikamentösen Therapien und Bewegungstherapie werden zunehmend Nahrungsergänzungsmittel (NEM) zur Unterstützung der Gelenkfunktion eingesetzt. Besonders im Fokus stehen Kollagen-Hydrolysate auf der einen Seite und Enzyme mit entzündungshemmender Wirkung auf der anderen Seite.

Doch wie wirken diese Stoffe tatsächlich? Werden sie resorbiert, gelangen sie systemisch in das Gelenk – und wenn ja, in welcher Form und bei welchen Mechanismen? Dieser Beitrag fasst den aktuellen Forschungsstand zusammen und zieht eine kritische Bilanz aus Perspektive der Stoffwechselbiochemie: Was kommt im Knie wirklich an?

Kollagen zur Unterstützung der Knorpelstruktur

Grundlagen: Kollagen ist das am häufigsten vorkommende Strukturprotein im menschlichen Körper (25 % der Gesamtproteinmasse). Es bildet eine Familie nah verwandter aber genetisch eigenständiger Faserproteine, wobei Typ I das bei weitem häufigste ist. Im Knorpel kommt aber vor allem Typ II Kollagen vor. Um beurteilen zu können, inwieweit oral aufgenommenes Kollagen einen Beitrag zum strukturellen Aufbau des Knorpels leisten kann, ist es wichtig, hier ein wenig ins Detail zu gehen. Kollagene bestehen aus drei etwa 1.000 Aminosäuren langen helikalen Peptidketten, die sich wiederum zu einer Tripelhelix umeinanderwinden: das Prokollagen. Die ersten Schritte der Kollagensynthese finden intrazellulär statt, im Knorpel ist dafür der Chondrozyt (die Knorpelzelle) verantwortlich. Chondrozyten bilden im hyalinen Knorpel (dieser Knorpeltyp bildet die Gelenkflächen) Gruppen, die Chondrone. Sie sind eingebettet in die kollagen- und chondroitinsulfatreiche Matrix, die sie selber synthetisieren [1]. Nach Sekretion des tripelhelikalen Prokollagens werden extrazellulär beide Enden gekappt, so entsteht Tropokollagen, das sich dann zur Kollagenfibrille quervernetzt – hier spielen Lysine und Hydroxylysine an den Enden eine wichtige Rolle. Diese Fibrillen lagern sich zu Kollagenfasern zusammen. Jede 1.000 Aminosäure lange Peptidkette wird im Chondrozyten am rauen ER synthetisiert: über 300 Wiederholungen des Motivs: Glycin-X-Y, wobei X oft ein Prolin und Y oft ein Hydroxyprolin ist. Hydroxyprolin ist jedoch keine eigenständige proteinogene Aminosäure sondern entsteht intrazellulär durch Hydroxylierung von Prolin in der Peptidkette. Durch die zusätzliche OH-Gruppe kann Hydroxyprolin Wasserstoffbrücken zu einem anderen Strang knüpfen, sodass die stabile Tripelhelix entstehen kann. Die Vielzahl dieser Wasserstoffbrücken ist für die enorme Zugstabilität von Kollagen verantwortlich, die größer als die von Stahl ist. Diese Hydroxylierung ist Vitamin C abhängig. Bei Vitamin C Mangel (z. B. Skorbut) kommt es daher zu mangelnder Stabilisierung des neu gebildeten Kollagens mit u. a. gestörter Wundheilung, Blutungen der Mundschleimhaut und anderen Symptomen [2].

Was kommt im Knie an?

Wenn wir nun unserem Knorpel etwas Gutes tun wollen und Kollagen zu uns nehmen, was kommt davon im Knie an? Die Kollagenuntereinheit Tropokollagen hat schon etwa 3.000 Aminosäuren, etwa 1.000 Tropokollagen-Untereinheiten bilden eine Kollagenfibrille, d. h. eine Fibrille hat dann mindestens 3 Millionen Aminosäuren. Eine ganze Kollagenfaser besteht aus zwischen 10 und 300 Fibrillen – hier wird schnell klar, dass weder Kollagenfibrillen, die sich an andere Fibrillen anlagern könnten, noch die Untereinheiten Tropokollagen, die sich mit anderen Tropokollagenen vernetzen könnte, eine Chance haben, intakt (als Helix) den Magen mit dem proteinspaltenden Pepsin und der denaturierenden Magensäure zu überleben. Selbst wenn, gibt es im Dünndarm noch weitere Proteasen und der Transport aus dem Darm ins Blut kann nur über Transporter erfolgen, die maximal wenige Aminosäure große Peptide transportieren. Der Frage, was denn eigentlich im Knie ankommt, haben sich einige Untersuchungen gewidmet: Man konnte belegen, dass kleine Kollagenfragmente nach oraler Aufnahme im Blut erscheinen und gezielt in Knorpelgewebe akkumulieren [7, 5]. Oesser et al. (1999) zeigten in tierexperimentellen Studien, dass radiomarkierte Gelatinehydrolysate bevorzugt im Gelenkknorpel gespeichert werden [7]. In Nahrungsergänzungsmitteln wird daher meist hydrolysiertes Kollagen verwendet – kurze Peptidketten, die durch enzymatische Spaltung gut löslich gemacht wurden.

Hyaliner Gelenkknorpel: Chondrozyten in Gruppen (Chondrone) eingebettet in der extrazellulären Matrix, die viel Kollagen Typ II enthält © wikimedia.org, Mikael Häggström

Strukturelle Unterstützung des Knorpels

Präklinische Studien legen nahe, dass die Zufuhr von Kollagenpeptiden die biomechanische Integrität des Knorpels unterstützt und degenerativen Prozessen entgegenwirkt [8, 9, 12]. Sind also Kollagenpeptide eine direkte Substratquelle der Chondrozyten für die Kollagensynthese? Da die Proteinsynthese an den Ribosomen generell immer nur eine Aminosäure nach der anderen einbaut – es gibt keine tRNA für Oligopeptide – ist dies nur als indirekter Effekt möglich: Die hohe Konzentration an genau den Aminosäuren (aus gespaltenen Kollagenpeptiden), die für Kollagensynthese gebraucht werden, sorgt für erhöhte Syntheseleistung. Für Hydroxyprolin gibt es auch keine tRNA, sodass jedes Hydroxyprolin aus den Kollagenpeptiden in der Zelle wieder zu Prolin wird, um dann im rauen ER Vitamin C-abhängig zu Hydroxyprolin hydroxyliert zu werden. Aus dieser Perspektive bringt die Einnahme von Hydroxyprolin keine Vorteile vor Prolin. Fassen wir zusammen: auf struktureller Ebene geht es bei allen Kollagenpräparaten nur um die Konzentrations-Erhöhung der spezifisch für Kollagen benötigten Aminosäuren. Spannend ist jedoch, dass die Kollagenpeptide auch eine Signalwirkung zu haben scheinen.

Biochemische Signalwege und anabole Effekte

Über die bloße Aminosäureversorgung hinaus aktivieren bestimmte Kollagenpeptide biochemische Signalwege in Chondrozyten. Studien belegen, dass das Kollagenpeptid Prolin-Hydroxyprolin beispielsweise die Synthese von Hyaluronsäure durch Synovialzellen steigern kann – ein zentraler Faktor für die Gelenkschmierung und viskoelastischen Schutz des Knorpels [4]. Weitere Untersuchungen deuten darauf hin, dass Kollagenpeptide anti-inflammatorische Effekte über die Hemmung des NF-κB-Signalwegs vermitteln [6, 8], wodurch die Freisetzung knorpelabbauender Enzyme wie MMP-13 reduziert werden kann [3, 6, 8]. Darüber hinaus gibt es Hinweise, dass anabole Signalwege beteiligt sind, insbesondere PI3K/Akt/mTOR und TGF-β1, die die Synthese von Typ-II-Kollagen und Proteoglykanen fördern – zentrale Bestandteile der extrazellulären Matrix (ECM) des Knorpels [3, 4, 8,18]. In Tiermodellen wurde eine gesteigerte Expression von ECM-Komponenten bei gleichzeitiger Reduktion pro-inflammatorischer Zytokine wie IL-1β und TNF-α beobachtet [6, 8].

Klinische Studienlage beim Menschen

In menschlichen Studien liegt der Fokus bislang vornehmlich auf klinischen Endpunkten wie Schmerz (z. B. VAS-Score), Gelenkfunktion (WOMAC, KOOS) und Lebensqualität bei Kniearthrose. Kumar et al. (2015) zeigten in einer randomisierten Doppelblindstudie mit Patienten, dass Kollagenpeptid-Supplementierung signifikante Verbesserungen in diesen Parametern gegenüber Placebo erreichte [13]. Ähnliche Befunde wurden in einer weiteren Studie mit 99 Patienten bestätigt, die zusätzlich zu Bewegungstherapie Kollagenhydrolysat einnahmen [14]. Allerdings bleibt hier der Nachweis eines strukturellen oder molekularbiologischen Mechanismus beim Menschen häufig aus.

Proteolytische Enzyme – Entzündungskontrolle durch systemische Enzymtherapie?

Die häufigsten Enzyme in Nahrungsergänzungsmitteln zur Arthrosebehandlung sind:

Bromelain: Cysteinprotease aus Ananasstämmen
Trypsin: Serinprotease aus dem Pankreas
Rutosid (ein Flavonoid): oft in Kombinationspräparaten (z. B. Wobenzym®)

Auch bei der Enzymtherapie stellt sich die Frage, was im Knie ankommt: Enzyme sind Proteine, die eine definierte 3D-Struktur haben, die Voraussetzung ist, dass sie ihre Funktion wahrnehmen können. Proteasen (wie Bromelain und Trypsin) erkennen z. B. ganz spezifisch Proteine, um sie zu spalten. Die Passung zwischen Enzym und Substrat ist so genau wie bei Schlüssel und Schloss und daher führt eine Denaturierung der Enzyme, also der Verlust ihrer 3D-Struktur zu einem Funktionsverlust. Genau das passiert aber durch die Salzsäure und das proteinspaltende Pepsin im Magen. Studien erwähnen den Einsatz magensaftresistenter Tabletten oder liposomaler Verkapselung, um eine Passage in den Dünndarm zu ermöglichen [19] Allerdings gibt es auch im Dünndarm Proteasen und auch hier ist der Transport ins Blut für so große Moleküle normalerweise nicht vorgesehen. Einige Hinweise deuten darauf hin, dass aktive Fragmente oder Peptid-Komplexe ins Blut gelangen und dort immunmodulatorisch wirken – meist jedoch indirekt belegt. Trotzdem zeigen zahlreiche Studien Wirkung von Enzympräparaten bei Kniearthrose, primär in Vergleich zu NSAR: Wobenzym (Trypsin-Bromelain-Rutosid Kombination) war in mehreren Studien klinisch nicht unterlegen zu Diclofenac in Schmerz- und Funktionsparametern [20, 22]. Patientenberichtete Nebenwirkungen waren geringer – insbesondere weniger gastrointestinale Beschwerden. In systematischen Reviews [23] wurde Bromelain mit direkten entzündungshemmenden Effekten auf die Gelenksymptomatik assoziiert, teils vergleichbar mit NSAR. Einige Studien, z. B. [21] fanden aber auch keine statistisch signifikanten Effekte vs. Placebo.

Die anti-inflammatorisch wirkenden Mechanismen werden so beschrieben, es gibt hierzu jedoch keine Publikationen in medizinischen Standardjournalen:

Reduktion proinflammatorischer Zytokine: TNF-α, IL-1β, IL-6 werden durch Hemmung von Signalwegen wie NF-κB und MAPK reguliert [24, 25]
Fibrinolytische Effekte: Besonders Bromelain und Serratiopeptidase lösen Fibrin und vermeiden Gefäßverengung in Mikrozirkulation – potenziell wichtig bei chronischer Entzündung
Chondroprotektion: Hemmung knorpelabbauender Enzyme (z. B. MMPs), Förderung der Knorpelzellviabilität
(präklinisch gezeigt in [24])

Bedeutung und Relevanz von NEM wie Kollagen und Enzyme

Sicherheit und Langzeitanwendung: Beide Substanzgruppen – Kollagene und Enzyme – weisen laut den Studien eine gute Verträglichkeit auf. Insbesondere gegenüber NSAR sind gastrointestinale Nebenwirkungen seltener. Bei Enzymtherapie: selten Übelkeit, Durchfall oder allergische Reaktionen. Bei Kollagen: gut verträglich, vereinzelt leichte GI-Symptome berichtet. Langzeitdaten zur strukturellen Gelenkerhaltung sind begrenzt – insbesondere bei Enzymen.

Indikationen: Frühe Kniearthrosegrade (Kellgren-Lawrence I–II), insbesondere symptomatische Patienten mit Kontraindikationen für NSAR (z. B. GI-Ulzera), Athleten oder sportlich Aktive, die prophylaktisch ihre Gelenkfunktion unterstützen möchten

Limitationen: Individuelle Response-Variabilität, u. a. abhängig vom Alter, Metabolismus oder Darmmikrobiom. Regulatorischer Graubereich bei Nahrungsergänzungen: Dosierungen und Qualität sind nicht standardisiert wie bei Arzneimitteln.

Fazit

Sowohl hydrolysierte Kollagenpeptide als auch systemisch wirksame Enzyme zeigen in Studien positive Effekte auf Schmerzen und Funktion bei Kniearthrose – teils vergleichbar mit NSAR, aber mit besserer Verträglichkeit. Die wissenschaftliche Evidenz ist insbesondere beim Kollagen zwar in vielen Punkten vielversprechend, aber auch noch nicht vollständig geklärt. Künftig werden bessere Daten zur Bioverfügbarkeit, Langzeitwirkung und individualisierten Anwendung notwendig sein.

Literatur